Белки

Белки

Белки

Аминокислоты структурные составляющие белков.Белки, либо
протеины (греч. protos главный), это
био гетерополимеры, мономерами тот или иной приходят
аминокислоты.

Аминокислоты препровождают собой низкомолекулярные органические
соединения, хранящие карбоксильную (-СООН) и аминную
(-NH2) группы, тот или другой соединены с один-одинехонек и этим же
атомом углерода.

Белки

Белки

Аминокислоты структурные составляющие белков.Белки, либо
протеины (греч. protos главный), это
био гетерополимеры, мономерами тот или иной приходят
аминокислоты.

Аминокислоты препровождают собой низкомолекулярные органические
соединения, хранящие карбоксильную (-СООН) и аминную
(-NH2) группы, тот или иной соединены с один-одинехонек и этим же
атомом углерода. К атому углерода приобщается боковая цепь
какой-или радикал, придающий каждой аминокислоте
определенные характеристики. Корпоративная формула аминокислот располагает вид:

Белки

У большей количества аминокислот имется одна карбоксильная группа
и одна аминогруппа; эти аминокислоты величаются
нейтральными. Живут, все-таки, и главные
аминокислоты
с наиболее чем одной аминогруппой, а также
кислые аминокислоты с наиболее чем одной карбоксильной
группой.

Знаменито около 200 аминокислот, встречающихся в живых
организмах, все-таки только лишь 20 из их входят в состав белков.
Это так-называемые главные, либо белокобразующие
(протеиногенные), аминокислоты.

В зависимости от внешности радикала главные аминокислоты разделяют на
три группы: 1) неполярные (аланин, метионин, валин, про-лин,
лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин); 2) полярные
незаряженные (аспарагин, глутамин, серии, глицин, тирозин,
треонин, цистеин); 3) полярные заряженные (аргинин, гистидин,
лизин позитивно; аспарагиновая и глутаминовая кислоты
негативно).

Боковые цепи аминокислот (радикал) могут иметься гидрофобными либо
гидрофильными, что придает белкам подходящие характеристики,
тот или иной появляются при образовании вторичной, третичной и
четвертичной структур белка.

У растений все нужные аминокислоты синтезируются
из первичных товаров фотосинтеза. Человек и животные не
способны синтезировать ряд протеиногенных аминокислот и соответственны
приобретать их в готовом облике совместно с едой. Экие аминокислоты
величаются неподменными. К ним иметь отношение лизин, валин,
лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин;
атакже аргинин и гистидин неподменные для малышей,

В растворе аминокислоты могут выступать в роли как кислот, так
и оснований, т. е. они приходят амфотерными соединениями.
Карбоксильная группа -СООН способна отдавать протон,
функционируя как кислота, а аминная — NH2 встречать протон,
проявляя эким образом характеристики основания.

Пептиды. Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в
реакцию с карбоксильной группой второй аминокислоты.

Образующаяся при всем этом молекула представляет из себя дипептид, а
отношение -CO-NH- величается пептидной касательством:

Белки

На один-одинехонек баста молекулы дипептида находится вольная
аминогруппа, а на товарищем вольная карбоксильная группа.
Благодаря этому дипептид может присоединять к для себя остальные
аминокислоты, образуя олигопептиды. Ежели эким образом
сплачивается максимум аминокислот (наиболее 10), то достается
полипептид.

Пептиды играют главную роль в организме. Почти все олиго- и
полипептиды приходят гормонами, антибиотиками, токсинами.

К олигопептидам иметь отношение окситоцин, вазопрессин, тиреотропин,
а также брадикинин (пептид боли) и некие опиаты
(естественные наркотики жителя нашей планеты), исполняющие функцию
обезболивания. Принятие наркотиков разламывает опиатную порядок
организма, потому наркоман без дозы наркотиков испытывает
сильную боль ломку, тот или другой в норме снимается опиатами. К
олигопептидам иметь отношение и некие лекарства (к примеру,
грамицидин S).

Почти все гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др,),
лекарства (к примеру, грамицидин А), токсины (к примеру,
дифтерийный токсин) приходят полипептидами.

Белки препровождают собой полипептиды, в молекулу тот или иной
заходит от пятидесяти до пары тыщ аминокислот с
условной молекулярной массой выше 10 000.

Структура белков. Каждому белку в предопределенной среде
свойственна специализированная пространственная структура. При
характеристике пространственной (трехмерной) структуры
выделяют четыре ватерпаса организации молекул белков (рис. 1,1).

лиэглутреалаалаалализфенглуаргглнгиcметаспсер
сертресералааласерсерсераснтирцисаснглуметмет
лизсераргаснлейтрелизаспаргцислизпроваласнтре
фен-валгисглусерлейалааспвалглналавалциссерглн
лизаснвалалацислизаснглиглнтреаснцистриглнсер
трисертреметсерилетреаспцисаргглутреглисерсер-
лиэтирпроаснцисалатирлиэтретреглналааснлизгис
илеилевалалацисглуглиаснпротирвалпровалгисфен
аспаласервал

Белки

Рис. 1.1. Ватерпасы структурной организации белка:
а
первичная структура аминокислотная
последовательность белкарибонуклеазы (124 аминокислотных
звена); б
вторичная структура пояипептидная
цепь закручена в облике спирали; в
третичная структура
белка миоглобина; грам
четвертичная структура
гемоглобина.

Первичная структура последовательность аминокислот в
полипептидной цепи. Этакая структура специфична для каждого
белка и обусловливается генетической информацией, т. е. зависит
от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК,
кодирующем настоящий белок. От первичной структуры зависят все
характеристики и функции белков. Подмена одной-единственной
аминокислоты в составе молекул белка либо нарушение порядка в
их расположении как правило влечет за собой изменение функции
белка.

Беря во внимание, что в состав белков заходит 20 обликов аминокислот,
число вариантов их композиций в полипептидной цепи поистине
беспредельно, что обеспечивает неограниченное количество обликов белков
в живых клеточках. К примеру, в человеческом организме найдено
наиболее 10 тыс. разных белков, и они все построены из одних и
тех же 20 генеральных аминокислот.

В живых клеточках молекулы белков либо отдельные их участки
препровождают собой не вытянутую цепь, а скручены в спираль,
подсказывающую растянутую пружину (это так нарекаемая
а-спираль), либо сложены в складчатый покров (р-покров). Экие
а-спирали и р-круги приходят вторичной структурой. Она
возникает в итоге образования водородных отношений снутри
одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация) либо меж
2-мя полипептидными цепями (складчатые круги).

На сто процентов a-спиральную конфигурацию располагает белок кератин. Это
структурный белок волос, ногтей, когтей, клюва, перьев и
рогов; он заходит в состав внешнего покрова кожи позвоночных.

У большинства белков спиральные и неспиральные участки
полипептидной цепи складываются в трехмерное образование
шаровидной формы глобулу (отличительна для глобулярных
белков). Глобула предопределенной конфигурации приходит
третичной структурой белка. Этакая структура
стабилизируется ионными, водородными, ковалентными
дисульфидными касательствами (образуются меж атомами серы,
входящими в состав цистеи-на, цистина и мегионина), а также
гидрофобными взаимодействиями. Более главными в
происхождении третичной структуры приходят гидрофобные
взаимодействия; белок при всем этом свертывается эким образом, что
его гидрофобные боковые цепи укрыты снутри молекулы, т. е.
защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые
цепи, навыворот, выставлены наружу.

Почти все белки с особо трудным строением состоят из пары
полипептидных цепей (субъединиц), образуя четвертичную
структуру
белковой молекулы. Этакая структура имется,
к примеру, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула
состоит из 4 отдельных полипептидных субъединиц
(протомеров), находящихся в третичной структуре, и небелковой
количества гема.

Только лишь в таковой структуре гемоглобин способен делать свойскую
транспортную функцию.

Под воздействием разных хим и физических причин
(обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высочайшей
температурой, облучением, высочайшим давлением и т. д.)
происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной
структур белка вследствие разрыва водородных и ионных отношений.
Процесс нарушения нативной (природной) структуры белка
величается денатурацией. При всем этом наблюдается
убавленье растворимости белка, изменение формы и размахов
молекул, утрата ферментативной активности и т. д. Процесс
денатурации быть может полным либо частичным. В неких
вариантах переход к обычным договорам среды сопровождается
самопроизвольным возрождением природной структуры белка.
Таковой процесс величается ренатурацией.

Элементарные и трудные белки. По хим составу выделяют белки
элементарные и трудные. К простьм иметь отношение белки, состоящие
только лишь из аминокислот, а к непростой белки, хранящие
белковую число и небелковую (простетическую); простетическую
группу могут образовывать ионы металлов, остаток фосфорной
кислоты, углеводы, липиды и др. Элементарными белками приходят
сывороточный альбумин крови, фибрин, некие ферменты
(трипсин) и др. К трудным белкам иметь отношение все протеолипиды и
гликопротеины; трудными белками приходят, к примеру,
иммуноглобулины (антитела), гемоглобин, большая часть ферментов
и т. д.

Функции белков.

  1. Структурная. Белки входят в состав клеточных
    мембран и матрикса органелл клеточки. Стены кровеносных
    сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти, когти у высших
    животных состоят в большей степени из белков.
  2. Каталитическая (ферментативная). Белки-ферменты
    катализируют протекание цельных хим реакций в
    организме. Они обеспечивают расщепление питательных
    веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при
    фотосинтезе и т. д.
  3. Транспортная. Некие белки способны присоединять
    и выносить разные вещества. Альбумины крови
    транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов
    и гормоны, гемоглобин кислород и углекислый газ.
    Молекулы белков, входящие в состав плазматической
    мембраны, встречают роль в транспортировке веществ в
    клеточку.
  4. Защитная. Ее исполняют иммуноглобулины (антитела)
    крови, обеспечивающие иммунную охрану организма.
    Фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови и
    предотвращают кровотечение.
  5. Сократительная. Благодаря скольжению условно
    друг дружку актиновых и миозиновых протофибрилл происходит
    сокращение мускул, а также немышечные внутриклеточные
    сокращения. Движение ресничек и жгутиков соединено со
    скольжением условно друг дружку микротрубочек, обладающих
    белковую природу.
  6. Регуляторная. Почти все гормоны приходят
    олигопептидами либо бедками (к примеру, инсулин, глюкагон
    [антагонист инсулина], адренокортикотропный гормон и др.).
  7. Рецепторная. Некие белки, интегрированные в
    клеточную мембрану, способны изменять свойскую структуру под
    действием наружней среды. Так происходит прием сигналов
    извне и передача инфы в клеточку. Образцом может
    служить фито-хром — светочувствительный белок,
    выполняющий регулировку фотопериодическую реакцию растений, и
    опсин составная число родопсина, пигмента,
    находящегося в клеточках сетчатки глаза.
  8. Энергетическая. Белки могут служить источником
    энергии в клеточке (затем их гидролиза). Как правило белки
    расходуются на энерго нужды в последних вариантах,
    иногда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Ферменты (энзимы). Это специальные белки, тот или иной
находятся во цельных живых организмах и играют роль
био катализаторов.

Хим реакции в живой клеточке протекают при предопределенной
температуре, обычном давлении и соответственной кислотности
среды. В эких соглашениях реакции синтеза либо распада веществ
протекали бы в клеточке чрезвычайно медлительно, если б они не
подвергались действиям ферментов. Ферменты ускоряют реакцию
без конфигурации ее совместного результата за счет понижения энергии
активации,
т. е. при их пребывании требуется важно
младше энергии для придания реакционной возможности молекулам,
тот или иной вступают в реакцию, либо реакция следует по второму пути с
наименьшим энергетическим барьером.

Все процессы в живом организме искренне либо косвенно
исполняются с ролью ферментов. К примеру, под их
деянием составные составляющие еды (белки, углеводы, липиды и
др.) расщепляются до наиболее обычных соединений, а из их теснее
далее синтезируются новейшие, свойственные принесенному внешности
макромолекулы. Потому нарушения образования и активности
ферментов часто водят к происхожденью томных хворей.

По пространственной организации ферменты состоят из пары
пол и пептидных цепей и как правило владеют четвертичной
структурой. Не считая того, ферменты могут включать и небелковые
структуры. Белковая число носит заглавие апофермент, а
небелковая кофактор (ежели это катионы либо анионы
неорганических веществ, к примеру, Zn2-
Мп2+и т. д.) либо кофермент (коэнзим) (ежели
это низкомолекулярное органическое вещество).

Предшественниками либо составными количествами Почти всех кофер-ментов
приходят витамины. Так, пантотеновая кислота составная число
коэнзима А, никотиновая кислота (витамин РР) предшественник
НАД и НАДФ и т. д.

Ферментативный катализ покоряется этим же законам, что и
неферментативный катализ в хим индустрии, все-таки в
отличие от него характеризуется диковинно высочайшей ступенью
специфики
(фермент катализирует только лишь одну реакцию
либо действует только лишь на один-одинешенек тип взаимоотношения). Сиим обеспечивается
узкая регуляция цельных жизненно принципиальных действий (дыхание,
пищеварение, фотосинтез и др.), протекающих в клеточке и
организме. К примеру, фермент уреаза катализирует расщепление
только один-одинехонек вещества мочевины
(H2N-CO-NH2 + Н2 О >
2NH 3 + СО2), не оказывая
каталитического деянья на структурно-схожие соединения.

Для осознания механизма деянья ферментов, владеющих высочайшей
спецификой, чрезвычайно главна теория конструктивного центра.
Сообразно ей, в молекуле каждого фермента
имется одни участок либо наиболее, в тот или иной происходит
катализ за счет тесноватого (во почти всех точках) контакта меж
молекулами фермента и специфичного вещества (субстрата).
Функциональным центром выступает либо многофункциональная группа
(к примеру, ОН-группа серина), либо отдельная аминокислота.
Как правило же для каталитического деянья надо сочетание
пары (в среднем от 3 до 12) склонных в определенном
порядке аминокислотных остатков. Конструктивный центр также
формируется связанными с ферментом ионами металлов, витаминами
и иными соединениями небелковой природы коферментами, либо
кофакторами. При этом форма и хим строение конструктивного
центра таковы, что с ним могут связываться только лишь
определенные субстраты в множество их безупречного соответствия
(взаимодополняемости либо. комплементарности) друг дружке. Роль
других аминокислотных остатков в большой молекуле фермента
состоит в том, чтоб обеспечить его молекуле подходящую
глобулярную форму, тот или другой нужна для действенной службы
конструктивного центра. Не считая того, вокруг большой молекулы фермента
возникает мощное электрическое поле. В этаком поле делается
вероятной ориентация молекул субстрата и приобретение ними
асимметричной формы. Это приводит к ослаблению хим
отношений, и катализируемая реакция происходит с наименьшей
исходной издержкой энергии, а следовательно, с намного большей
скоростью. К примеру, одна молекула фермента каталазы может
расщепить за 1 мин наиболее 5 млн. молекул пероксида водорода
202), тот или другой возникает при окислении
в организме разных соединений.

У неких ферментов в пребывании субстрата конфигурация
конструктивного центра претерпевает конфигурации, т. е. фермент
ориентирует близкие многофункциональные группы эким образом, чтоб
обеспечить наивеличайшую каталитическую активность.

На заключительном шаге хим реакции фермент-субстратный
комплекс разъединяется с образованием окончательных товаров и
вольного фермента. Освободившийся при всем этом конструктивный центр
может встречать новейшие молекулы субстрата.

Скорость ферментативных реакций зависит от почти всех
причин: природы и концентрации фермента и субстрата,
температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов
и т. д. К примеру, при температурах, недалеких к нулю, скорость
биохимических реакций замедляется до минимума. Это свойство
обширно применяется в разных отраслях народного хозяйства,
необыкновенен-но в сельском хозяйстве и медицине. В частности,
консервация
разных органов (почек, сердца, селезенки,
печени) перед их пересадкой нездоровому происходит при охлаждении
с целью понижения интенсивности биохимических реакций и
продления медли жизни органов. Стремительное замораживание пищевых
товаров предотвращает рост и размножение микроорганизмов
(микробов, грибов и др.), атакже инактивирует их
пищеварительные ферменты, так что они оказываются теснее не в
состоянии вызвать разложение пищевых товаров.

Источник : Н.А. Лемеза Литр..В.Камлюк Н.Д. Лисов
«Пособие по биологии для поступающих в ВУЗы»


Posted in ЭкоНаука by with comments disabled.